Утворення та вихід трансмембранних білків клітини. Вчені створили складні трансмембранні білки з нуля Трансмембранний білок

Утворення трансмембранних білків має включати етапи впізнавання трансмембранних доменів та їх інтеграцію до ліпідного бісла.

Трансмембранні домени виходять із транслокону в латеральному напрямку через білок-ліпідну поверхню розділу

Позиціювання на транслокаційному каналі та початок перенесення секреторних та трансмембранних білківвідбуваються однаково. Однак транслокація мембранних білків повинна поєднуватися з їх інтеграцією або вставкою в ліпідний бішар ЕПР. Інтеграція відбувається в той момент, коли трансмембранні домени впізнаються транслоконом, тоді їх транслокація в просвіт ЕПР припиняється, і вони починають переноситися з каналу в ліпідний бішар в латеральному напрямку. Таким шляхом синтезуються та інтегруються багато різних типівтрансмембранних білків, включаючи ті, що пронизують мембрану кілька разів.

Першим кроком на шляху інтеграції білкав мембрану є впізнавання трансмембранних доменів транслокону. Ці домени тягнуться на відстань близько двадцяти гідрофобних амінокислот. Через свій гідрофобний характер деякі трансмембранні домени дізнаються SRP як сигнальні послідовності. Ці звані сигнальні якірні послідовності спочатку позиціонують новоутворений білок на ЕПР, а потім направляються в канал як звичайні сигнальні послідовності.

Однак сигнальні якірні послідовностіне відщеплюються від білка, а інтегруються у мембрану. Як показано на малюнку нижче, на відміну від сигнальної якірної послідовності, більшість трансмембранних доменів дізнаються транслоконом, як тільки вони зійшли з рибосоми, після завершення адресування за допомогою звичайної N-термінальної сигнальної послідовності. Інформація про те, що трансмембранний домен вже синтезувався, повинна передаватися на транслокон іншим шляхом, відмінним від перенесення SRP.

Найпростіший ознака, що свідчить про те, що трансмембранний домен знаходиться в транслокон, це гідрофобність самого домену. Через особливості структури транслокаційний канал виявляє цю гідрофобність. Як показано на рис. 3.21, структура транслокону передбачає, що канал здатний відкриватися подібно до раковини молюска, що дозволяє трансмембранному домену одночасно контактувати з каналом і з ліпідним бислоем. Очевидно, сигнальні послідовності і трансмембранні домени зв'язуються з білком Sec61a, розташованим з боку стулок, і це зв'язування потім викликає латеральне відкриття каналу.

Така схема запропонована на основі експериментальних даних, згідно з якими трансмембранні домени в каналі контактують з Sec61a та . В результаті, хоча у складі транслокону знаходиться водний канал, в мембрані є достатньо гідрофобних каналів, в яких поліпептиди, що переміщуються, можуть потрапити в оточення ліпідів. Слід очікувати, що ділянки, що містять полярні амінокислоти, повинні просуватися через канал без зупинки, тоді як гідрофобні домени за рахунок сильної взаємодії з ліпідами залишатимуться пов'язаними з бічними стінками каналу, перешкоджаючи транслокації.

В деяких випадках транслоконможе по-іншому ідентифікувати домен трансмембранний. Наприклад, іноді в процесі синтезу трансмембранного домену зміни у взаємодії між рибосомою та транслоконом відбуваються до того моменту, як домен зійшов з рибосоми. Ці зміни служать для транслокону сигналом про швидку появу трансмембранного домену. Яким чином трансмембранний домен викликає зміни у рибосомі та передає їх транслокону, залишається нез'ясованим. Іноді для впізнання також необхідні полярні елементи ланцюга, що приєднуються до трансмембранного домену. Це дозволяє припустити, що принаймні в деяких випадках процес впізнавання повинен включати щось більше, ніж просто гідрофобна взаємодія між доменом і канально-ліпідним оточенням.

Кордон каналу та ліпідного шару, мабуть, служить шляхом виходу трансмембранних доменів з каналу після впізнавання. Однак механізм виходу домену з транслокону дещо варіює від субстрату до субстрату. Деякі домени залишають транслокон майже відразу після впізнавання їх у каналі. У цих випадках трансмембранний домен спочатку контактує з Sec61a та з ліпідами, а потім тільки з ліпідами; при цьому передбачається, що домен вже проник у ліпідний бішар.

Для інтеграції таких доменів інших білків, За винятком комплексу Sec61, не потрібно. Інші трансмембранні домени інтегруються повільніше і після впізнавання довго не виходять із транслокону, іноді навіть залишаючись там до закінчення трансляції. У міру виходу з каналу в бислой ці трансмембранні домени вступають у контакт з білком TRAM, хоча його подальша роль залишається поки що неясною.

Ступінь гідрофобностічастково визначає, інтегрується трансмембранний домен відразу ж, або це відбувається на пізнішому етапі синтезу білка. Більше гідрофобні домени можуть швидше просуватися в ліпідний бішар, але менш гідрофобні можуть залишатися на кордоні, і їм необхідні додаткові транспортні фактори. Не виключено, що TRAM та інші білки є шаперонами для деяких трансмембранних доменів. Вони сприяють інтеграції таких доменів, гідрофобність яких виявляється недостатньою для переміщення.

Очевидно, що принаймні група трансмембранних білківможе бути множинними формами, що містять певний домен, який в одних випадках інтегрується в мембрану, а в інших залишається невпізнаним. Такі білки, як TRAM, можуть визначати за яких умов такі заміни будуть інтегровані.

Тепер можна створювати складні спеціально розроблені трансмембранні білки з нуля, повідомляють вчені. Дослідження, проведене молекулярними інженерами з Університету Washington Institute for Protein Design, дозволить дослідникам створювати трансмембранні білки, що не зустрічаються в природі, для виконання конкретних завдань.

У живому світі трансмембранні білки виявлені в мембрані всіх клітин та клітинних органел. Вони необхідні для нормальної роботи. Наприклад, багато природних трансмембранних білків діють як шлюзи для переміщення конкретних речовин через біологічну мембрану. Деякі трансмембранні білки приймають чи передають сигнали клітин. Через такі ролі багато препаратів призначені для націлювання трансмембранних білків і зміни їх функцій.

"Наші результати прокладають шлях для розробки мембранних білків, які можуть імітувати протеїни, виявлені в природі, або мати абсолютно нову структуру, функцію та використання", - сказав Девід Бейкер, професор біохімії, який очолював проект. Дослідження публікується у номері журналу Science за 1 березня. Пейлонг Лу, старший науковий співробітник лабораторії Baker є провідним автором статті.

Але розуміння того, як трансмембранні білки поєднуються і як вони працюють, виявилося складним. Оскільки вони діють, будучи вбудованими в клітинну мембрану, трансмембранні білки виявилися більш важкими для вивчення, ніж білки, що діють у водному розчині, які становлять цитоплазму клітин або позаклітинну рідину.

У новому дослідженні Лу та його колеги використовували комп'ютерну програму, Розроблену в лабораторії Бейкера і названу Rosetta, яка може передбачити структуру, в яку білок буде складатися після того, як він був синтезований. Архітектура білка має вирішальне значення, оскільки структура білка визначає його функцію.

Форма білка утворюється зі складних взаємодій між амінокислотами, що складають білковий ланцюг, та взаємодій між амінокислотами і довкіллям. Зрештою, білок набуває форми, яка найкраще врівноважує всі ці фактори, так що білок досягає найменшого можливого енергетичного стану.

Програма Rosetta, що використовується Лу та його колегами, може передбачити структуру білка, беручи до уваги ці взаємодії та розраховуючи найнижчий загальний енергетичний стан. Вона створює десятки тисяч модельних структур для амінокислотної послідовності, а потім ідентифікує ті, що мають низький енергетичний стан.

Визначення структури трансмембранних білків утруднено, тому що частини трансмембранних білків повинні проходити через внутрішню частину мембрани, що складається з жирів, які називаються ліпідами.

У водних рідинах амінокислотні залишки, які мають полярні бічні ланцюги — компоненти, які можуть мати заряд у певних фізіологічних умовах або які беруть участь у водневих зв'язуваннях, як правило, розташовані на поверхні білка, де вони можуть взаємодіяти з водою, яка має негативні та позитивно заряджені сторони його молекули. В результаті полярні залишки на білках називаються гідрофільними або водолюбними.

З іншого боку, неполярні залишки зазвичай знаходяться в межах ядра білка. Такі залишки називаються гідрофобними. В результаті, взаємодія між водолюбними та водоутримуючими залишками білка та навколишніх водних рідин допомагає згинати білки та стабілізує остаточну структуру білка.

Однак у мембранах складність білка більша, оскільки внутрішня поверхня ліпідів мембрани неполярна, тобто вона не має поділу. електричних зарядів. Це означає, що білок має бути стійким, і на його поверхні мають бути розміщені неполярні, небезпечні для води залишки, а полярні мають бути всередині. Потім потрібно знайти спосіб стабілізувати структуру, створивши зв'язок між гідрофільними залишками в ядрі.

Ключом до вирішення проблеми, каже Лу, було застосування методу, розробленого лабораторією Бейкера для створення білків, щоб полярні, гідрофільні залишки діяли таким чином, щоб було достатньо сформувати полярно-полярні взаємодії, які б зв'язали білок разом зсередини.

"Об'єднання цих "замкнених мереж водневого зв'язку" було схоже на складання головоломки з пістолетом", - сказав Бейкер.

При такому підході Лу та його колеги змогли виготовити сконструйовані трансмембранні білки всередині бактерій та клітин ссавців із використанням всього 215 амінокислот. Отримані білки виявилися дуже термічно стабільними та здатними правильно орієнтуватися на мембрані. Подібно до природних трансмембранних білків, ці білки є багатопрохідними, тобто вони кілька разів перетинають мембрану і збираються в стабільні багатобілкові комплекси, такі як димери, тримери і тетрамери.

"Ми показали, що тепер можна точно сконструювати складні, багатопрохідні трансмембранні білки, які можуть бути в клітинах, що дозволить дослідникам створювати трансмембранні білки з абсолютно новими структурами та функціями", - сказав Пейлонг Лу.

Більше інформації:"Accurate computational design of multipass transmembrane proteins" Science (2018). DOI: 10.1126/science.aaq1739

Клітини. Зв'язування з сигнальною молекулою (гормоном чи медіатором) відбувається з одного боку від мембрани, а клітинна відповідь формується з іншого боку від мембрани. Таким чином, вони відіграють унікальну та важливу роль у міжклітинних зв'язках та передачі сигналу.

Багато трансмембранних рецепторів складаються з двох або декількох субодиниць, які діють у сукупності і можуть дисоціювати при зв'язуванні з лігандом або змінювати свою конформацію і переходити на наступну стадію циклу активації. Найчастіше вони класифікуються з урахуванням їхньої молекулярної структури. Поліпептидні ланцюги найпростіших із цих рецепторів перетинають ліпідний бислой лише один раз, тим часом як багато - сім разів (наприклад, пов'язані з G-білками рецептори).

Будова

Позаклітинний домен

Позаклітинний домен - це ділянка рецептора, що знаходиться поза клітиною чи органоїдом. Якщо поліпептидний ланцюг рецептора перетинає клітину кілька разів, зовнішній домен може складатися з декількох петель. Основна функція рецептора полягає в тому, щоб упізнавати гормон (хоча деякі рецептори також здатні реагувати на зміну мембранного потенціалу), і в багатьох випадках гормон зв'язується саме з цим доменом.

Трансмембранний домен

Деякі рецептори є також білковими каналами. Трансмембранний домен переважно складається з трансмембранних α-спіралей. У деяких рецепторах, таких як нікотиновий ацетилхоліновий рецептор, трансмембранний домен утворює мембранну пору або іонний канал. Після активації позаклітинного домену (зв'язування з гормоном) канал може пропускати іони. В інших рецепторів після зв'язування гормону трансмембранний домен змінює свою конформацію, що має внутрішньоклітинний вплив.

Внутрішньоклітинний домен

Внутрішньоклітинний або цитоплазматичний домен взаємодіє з внутрішньою частиною клітини або органоїду, ретранслюючи отриманий сигнал. Існують два принципово різні шляхи такої взаємодії:

• Внутрішньоклітинний домен зв'язується з білками ефекторними сигнальними, які в свою чергу передають сигнал по сигнальному ланцюгу до місця його призначення.
• Якщо рецептор пов'язаний з ферментом або сам володіє ферментативною активністю, внутрішньоклітинний домен активує фермент (або здійснює ферментативну реакцію).

Класифікація

Більшість трансмембранних рецепторів відноситься до одного з трьох класів, що виділяються за основним механізмом трансдукції сигналу. Класифікують іонотропні та метаботропні трансмембранні рецептори. Іонотропні рецептори, або рецептори, пов'язані з іонними каналами, беруть участь, наприклад, у швидкій передачі синаптичних сигналів між нейронами та іншими клітинами-мішенями, які можуть сприймати електричні сигнали.

Метаботропні рецептори передають хімічні сигнали. Вони поділяються на два великі класи: рецептори, пов'язані з G-білками, і рецептори, пов'язані з ферментами.

Рецептори, пов'язані з G-білками, також називаються 7TM-рецепторами (seven-transmembrane domain receptors, рецептори з сімома трансмембранними доменами). Це трансмембранні білки із зовнішнім сегментом для зв'язування ліганду, мембранним сегментом та цитозольним сегментом, пов'язаним із G-білком. У них виділяють шість класів на підставі подібності структури та функцій рецепторів, класи A-F(або 1-6), які, своєю чергою, поділяються на безліч сімейств. До цього класу відносяться рецептори органів чуття та адренорецептори.

Як і GPCR, рецептори, пов'язані з ферментами – це трансмембранні білки, у яких домен зв'язування з лігандом розташований зовні мембрани. На відміну від GPCR, їх цитозольний домен не пов'язаний з G-білком, а сам має ферментативну активність або пов'язує фермент безпосередньо. Зазвичай замість семи сегментів, як у GPCR, такі рецептори мають лише один трансмембранний сегмент. Ці рецептори можуть включати самі сигнальні шляхи, що і GPCR. До цього класу належить, наприклад, рецептор інсуліну.

Виділяють шість основних класів рецепторів, пов'язаних із ферментами:

• Рецепторні тирозинові кінази можуть безпосередньо фосфорилювати тирозинові залишки, як власні, так і для невеликого набору внутрішньоклітинних сигнальних білків.
• Рецептори, пов'язані з тирозинкіназами - самі собою не є активними ферментами, але безпосередньо пов'язують цитоплазматичні тирозинкінази передачі сигналу.
• Рецепторні серин-треонінові кінази можуть безпосередньо фосфорилювати серинові або треонінові залишки, як власні, так і для білків регуляції генів, з якими вони зв'язуються.
• Рецептори, пов'язані з гістидиновими кіназами - активують двостадійний сигнальний шлях, в якому кіназа фосфорилює власний гістидин і негайно передає фосфат другому білку.
• Рецепторні гуанілатциклази - прямо каталізують виробництво молекул цГМФ в цитозолі, які діють як невеликий внутрішньоклітинний посередник за механізмами, багато в чому схожим на цАМФ.
• Рецептороподібні тирозинфосфатази видаляють фосфатні групи з тирозинів внутрішньоклітинних сигнальних білків. Вони називаються рецептороподібними, тому що механізм їхньої дії як рецепторів залишається нез'ясованим.

Регуляція

У клітині існує кілька шляхів регуляції активності трансмембранних рецепторів, найбільш важливими способами є фосфорилювання та інтерналізація рецепторів.

Див. також

Примітки

Wikimedia Foundation. 2010 .

Дивитись що таке "Трансмембранні рецептори" в інших словниках:

Ацетилхолін Холінергічні рецептори (ацетилхолінові рецептори) трансмембранні рецептори, лігандом яких є ацетилхолін … Вікіпедія

Трансмембранні рецептори мембранні білки, які розміщуються і працюють не лише у зовнішній клітинній мембрані, а й у мембранах компартментів та органел клітини. Зв'язування з сигнальною молекулою (гормоном або медіатором) відбувається з однією… … Вікіпедія - Нейропілін 1 Позначення Символи NRP1 Entrez Gene … Вікіпедія

Димер комплексу сенсорного родопсину II та білка трансд'юсера. Сенсорний родопсин зображений блакитним. Вид у площині мембрани. Сенсорний родопсі … Вікіпедія

Діюча речовина ›› Хоріогонадотропін альфа* (Choriogonadotropin alfa*) Латинська назва Ovitrelle АТХ: ›› G03GA08 Хоріогонадотропін альфа Фармакологічна група: Гормони гіпоталамуса, гіпофіза, гонадотропіни та їх антагоністи. Словник медичних препаратів

Протеїнкіназа А протеїнкіназа, активність якої залежить від рівня цАМФ у клітині. Протеїнкіназа А здійснює активацію та інактивацію ферментів та інших білків за рахунок фосфорилювання (тобто приєднання фосфатної групи). Зміст… … Вікіпедія

Протеїнкіназа А протеїнкіназа, активність якої залежить від рівня цАМФ у клітині. Протеїнкіназа А здійснює активація та інактивація ферментів та інших білків за рахунок фосфорилювання (тобто приєднання фосфатної групи). Зміст 1… … Вікіпедія

В якому він постійно перебуває. Трансмембранні білки щільно закріплюються в мембрані за допомогою спеціального класу ліпідів, які називаються кільцевою ліпідною оболонкою. Багато з цих білків виконують транспортну функцію, дозволяючи специфічним речовинам перетинати біологічну мембрану, щоб потрапити всередину клітини або навпаки, не даючи їм покинути її меж.

У водному розчині трансмембранні білки злипаються і випадають осад. Для їх ектракції потрібно використовувати детергенти або неполярні розчинники, хоча деякі з них (бета-бочки) можна екстрагувати використовуючи агенти, що денатурують. Усі трансмембранні білки є інтегральними білками мембрани, але не всі інтегральні білки є трансмембранними.

Класифікація

За структурою

Існує два типи трансмембранних білків: білки, що складаються з альфа спіралей та β-бочки. Альфаспіральні білки розташовуються на внутрішніх мембранах клітин бактерій або в плазматичних мембранах клітин еукаріотів, а також іноді в зовнішніх мембранах бактерій. Це дуже велика група трансмембранних білків: у людини 27% всіх білків становлять альфаспіральні мембрани білки. β-бочки зустрічаються тільки у зовнішніх мембранах грамнегативних бактерій, у стінках грампозитивних бактерій та зовнішніх мембранах мітохондрій та хлоропластів. Всі трансмембранні β-бочки мають подібну топологію, що може говорити про їх загальне еволюційне походження і подібний механізм укладання.

За топологією

Ця класифікація заснована на положенні N-і C-кінцевих доменів і відноситься до всіх інтегральних білків мембрани. До I, II та III типів відносяться білки, які перетинають мембрану лише один раз, а до типу IV відносяться ті білки, які перетинають мембрану кілька разів. Трансмембранні білки I типу мають N-кінцеву сигнальну послідовність і заякорені на ліпідній мембрані за допомогою послідовності зупинки транслокаціїяка вивільняється транслаконом , таким чином, що дві частини білка залишаються стирчати по різні боки мембрани. Вони розташовані таким чином, що їх N-кінець направлений у просвіт ендоплазматичного ретикулуму в процесі їх синтезу та транслокації (N-кінець буде направлений у позаклітинний простір, якщо зрілий білок розташований на плазмалемі). Білки II та III типу заякорені сигнальною якірною послідовністюяка розташована не на кінці, а всередині поліпептидного ланцюга. Білки II типу направлені в просвіт ЕР своїм C-кінцем, а білки III типу N-кінцем. Тип IV поділяють на IV-A, у яких N-кінець направлений в цитозоль і IV-B, у яких N-кінець направлений у просвіт ЕПР. До V типу належать інтегральні білки, які не є трансмембранними та заякорені на ліпідній мембрані за допомогою кавелнтно-пов'язаних ліпідів. До типу VI відносяться білки, які мають як трансмембранні домени, так і ліпідні якорі.

Напишіть відгук про статтю "Трансмембранний білок"

Примітки

Уривок, що характеризує Трансмембранний білок

Біологічні мембрани, що знаходяться на межі клітини та позаклітинного простору, а також на межі мембранних органел клітини (мітохондрій, ендоплазматичної мережі, комплексу Гольджі, лізосом, пероксисом, ядра, мембранних бульбашок) та цитозолю істотно важливі для функціонування як клітини в цілому, так і її органі. Клітинні мембрани мають подібну молекулярну організацію. У цьому розділі біологічні мембрани розглянуті переважно на прикладі плазматичної мембрани (плазмолеми), що відмежовує клітину від позаклітинного середовища.

Будь-яка біологічна мембрана(рис. 2-1) складається з фосфоліпідів(~50%) та білків (до 40%). У менших кількостях до складу мембрани входять інші ліпіди, холестерол та вуглеводи.

Рис. 2–1. складається з подвійного шару фосфоліпідів, гідрофільні частини яких (головки) спрямовані до поверхні мембрани, а гідрофобні частини (хвости, що стабілізують мембрану у вигляді бислоя) усередину мембрани. І - інтегральні білкизанурені в мембрану. Т - трансмембранні білкипронизують усю товщу мембрани. П – периферичні білкирозташовані або на зовнішній або на внутрішній поверхні мембрани.

Фосфоліпіди. Молекула фосфоліпіду складається з полярної (гідрофільної) частини (головка) та аполярного (гідрофобного) подвійного вуглеводневого хвоста. У водній фазі молекули фосфоліпідів автоматично агрегують хвіст до хвоста, формуючи каркас біологічної мембрани (рис. 2-1 та 2-2) у вигляді подвійного шару (бішар). Таким чином, у мембрані хвости фосфоліпідів (жирні кислоти) спрямовані всередину бислоя, а фосфатні угруповання голівки, що містять, звернені назовні.

Арахідонова кислота.З мембранних фосфоліпідів звільняється арахідонова кислота - попередник Пг, тромбоксанів, лейкотрієнів та інших біологічно активних речовин з безліччю функцій (медіатори запалення, вазоактивні фактори, другі посередники та ін.).

Ліпосоми- Штучно приготовані з фосфоліпідів мембранні бульбашки діаметром від 25 нм до 1 мкм. Ліпосомивикористовують як моделі біологічних мембран, а також для введення всередину клітин різних речовин (наприклад, генів, ЛЗ); остання обставина полягає в тому, що мембранні структури (зокрема і липосомы) легко зливаються ( рахунок фосфоліпідного бислоя).

Білкибіологічних мембран поділяють на інтегральні (у тому числі трансмембранні) та периферичні (рис. 2-1 та 2-2).

Інтегральні мембранні білки (глобулярні) вбудовані в ліпідний бішар. Їхні гідрофільні амінокислоти взаємодіють з фосфатними групами фосфоліпідів, а гідрофобні амінокислоти - з ланцюгами жирних кислот. До інтегральних мембранних білків відносяться білки адгезії, деякі рецепторні білки(Мембранні рецептори).

Трансмембранний білок - Молекула білка, що проходить через всю товщу мембрани і виступає з неї як на зовнішній, так і на внутрішній поверхні. До трансмембранних білків відносяться пори, іонні канали, переносники, насоси, деякі рецепторні білки

Пори та канали- трансмембранні шляхи, якими між цитозолем і міжклітинним простором (і у зворотному напрямку) переміщуються вода, іони і молекули метаболітів.

Переносникиздійснюють трансмембранне переміщення конкретних молекул (у тому числі у поєднанні з перенесенням іонів чи молекул іншого типу).

Насосипереміщують іони проти їх концентраційного та енергетичного градієнтів (електрохімічний градієнт) за допомогою енергії, що звільняється при гідролізі АТФ.

Периферичні мембранні білки (фібрилярні та глобулярні) знаходяться на одній з поверхонь клітинної мембрани(зовнішньої чи внутрішньої) та нековалентно пов'язані з інтегральними мембранними білками.

Приклади периферичних мембранних білків, пов'язаних із зовнішньою поверхнею мембрани - рецепторні білкиі білки адгезії.

Приклади периферичних мембранних білків, пов'язаних із внутрішньою поверхнею мембрани, - білки цитоскелета, білки системи других посередників, ферментита інші білки.

Латеральна рухливість. Інтегральні білкиможуть перерозподілятися в мембрані внаслідок взаємодії з периферичними білками, елементами цитоскелету, молекулами в мембрані сусідньої клітини та компонентами позаклітинного матриксу.

Вуглеводи(переважно олігосахариди) входять до складу глікопротеїнів та гліколіпідів мембрани, становлячи 2–10% її маси (рис. 2–2). З вуглеводами клітинної поверхні взаємодіють лектини. Ланцюги олігосахаридів виступають на зовнішній поверхні мембран клітини і формують поверхневу оболонку - глікокалікс.

Глікокалікс має товщину близько 50 нм і складається з олігосахаридів, ковалентно пов'язаних з глікопротеїнами та гліколіпідами плазмолеми. Функції глікокаліксу: міжклітинне впізнавання, міжклітинні взаємодії, пристінне травлення (глікоколікс, що покриває мікроворсинки каймчатих клітин епітелію кишечника, містить пептидази та глікозидази, що завершують розщеплення білків та вуглеводів).

Проникність мембрани

Мембранний бішар поділяє дві водні фази. Так, плазматична мембрана відокремлює міжклітинну (інтерстиціальну) рідину від цитозолю, а мембрани лізосом, пероксисом, мітохондрій та інших мембранних внутрішньоклітинних органел їх вміст від цитозолю. Біологічна мембрана – напівпроникний бар'єр.

Напівпроникна мембрана.Біологічну мембрану визначають як напівпроникну, тобто. бар'єр, не проникний для води, але проникний для розчинених у ній речовин (іони та молекули).

Напівпроникні тканинні структури.До напівпроникних тканинних структур відносять також стінку кровоносних капілярів і різні бар'єри (наприклад, фільтраційний бар'єр ниркових тілець, аерогематичний бар'єр респіраторного відділу легені, гематоенцефалічний бар'єр і багато інших, хоча до складу таких бар'єрів - крім біологічних мембран (плазмолема). Проникність таких тканинних структур розглянуто у розділі «Трансклітинна проникність» розділу 4 .

Фізико-хімічні параметри міжклітинної рідини та цитозолю суттєво різні (див. табл. 2-1), також різні параметри кожного мембранного внутрішньоклітинного органоїду та цитозолю. Зовнішня та внутрішня поверхні біологічної мембрани полярні та гідрофільні, але неполярна серцевина мембрани гідрофобна. Тому неполярні речовини можуть проникати крізь ліпідний бислой. У той же час, саме гідрофобний характер серцевини біологічної мембрани визначає принципову неможливість безпосереднього проникнення через мембрану полярних речовин.

Неполярні речовини(наприклад, водонерозчинні холестерол та його похідні) вільно проникають через біологічні мембрани. Зокрема саме з цієї причини рецептори стероїдних гормонів розташовані всередині клітини.

Полярні речовини(наприклад, іони Na+, K+ C1- , Са2+; різні невеликі, але полярні метаболіти, а також цукру, нуклеотиди, макромолекули білка і нуклеїнових кислот) власними силами не проникають через біологічні мембрани. Саме тому рецептори полярних молекул (наприклад, пептидних гормонів) вбудовані в плазматичну мембрану, а передачу гормонального сигналу до інших компартментів клітин здійснюють другі посередники.

Виборча проникність- проникність біологічної мембрани по відношенню до конкретних хімічних речовин) - важлива для підтримки клітинного гомеостазу. оптимального вмісту в клітині іонів, води, метаболітів та макромолекул. Переміщення конкретних речовин через біологічну мембрану називають трансмембранним транспортом.